Шпаргалка: Шпора к экзамену по биохимии 2 скачать бесплатно

Главная страница >> Шпаргалка >> Биохимия >> Шпора к экзамену по биохимии 2

Шпаргалка: Шпора к экзамену по биохимии 2

Шпаргалка к экзамену по биохимии.

Дата добавления на сайт: 10 августа 2024

Скачать работу 'Шпора к экзамену по биохимии 2':

1.Ферменты. Строение, структура. Понятие апоферментов, кофакторов, коферментов. Механизм ферментативного катализа. Основные пути регуляции активности ферментов.
Ферменты (энзимы) – высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемых живыми организмами для осуществления многих тысяч взаимосвязанных хим. реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества и разнообразия хим. соединений.
Строение: ферменты – простые и сложные белки. Простые: полипептидные цепи (при гидролизе распадаются только на АК). Сложные: полипептидные цепи (апофермент для связывания) - небелковый комп-нт (каталитическая часть – витамин и перех-ме). Активный центр – уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа (каталитический участок и «контактная площадка»).Апоферменты: полипептидная часть фермента.
Кофермент: дополнительная группа, легко отделяемая от апофермента (в соединениях небелковой природы). Кофактор: (в ионах Ме стабилизаторы молекулы субстрата).
Механизм ферментативного катализа: ферменты эффективны и проявляют высокую каталитическую активность в условиях умеренной t (тела), норм. давления и в области близких к нейтральным значениям РН среды.
Каждый фермент катализирует одну реакцию. Каждому ферменту характерны специфичная последовательность расположения аминокислотных остатков и пространственная конфигурация. Ферментная активность в клетках строго контролируется на генетическом уровне.
Основные пути регуляции активности ферментов. Активность ферментов в клетке зависит от количества молекул субстрата, продукта, наличия кофакторов и коферментов. Действие ферментов в клетке, как правило, строго упорядочено: продукт одной ферментативной реакции является субстратом другой, образуя т. о. «метаболические пути». Различают ферменты: ключевые (регуляторные) – в начале или в месте разветвления метаболического пути.
2.Общая схема метаболизма глюкозы. Глюкоза крови. Неэнзиматич-я гликация. Цикл Кори Печень Кровь Мышцы Гликоген Глюкоза ГЛЮГЛЮ гликоген
Неэнзимотич-я гликация и ее значение – связывание глюкозы с лизином белков и тканей, нарушается структура и функции белков.
3. Регуляция активности ферментов. Виды регуляций. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Значение токсикологии и фармакологии.
Регуляторные механизмы обеспечивают постоянство внутренней среды организма.1) Влияние закона действия масс – играет ограниченную роль, т.к. в реальных условиях реакция протекает в одном направлении, т.к. образовавшиеся продукты могут оказаться субстратами для действия других ферментов и выводится из сферы реакции. Устанавливается скорее устойчивое (стационарное) состояние, чем истинное равновесие.2) Изменение количества ферментов.3) Проферменты – протеолитические ферменты ЖКТ и поджел. железы синтезируются в неактивной форме, в виде проферментов (зимогенов). Регуляция сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов.4) Химическая модификация фермента. Ряд белков при формировании третичной структуры подвергается постсинтетической модификации. Уровень активности ключевых ферментов и соответствующая интенсивность процессов обмена будут определяться соотношением фосфорилированых и дефосфолированых форм этих ферментов.
5) Регуляция активности ферментов по принципу обратной связи. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса являются ингибирования по принципу обратной связи, когда конечный продукт биосинтетич. цепи подавляет активность ферментов, катализирующего первую стадию.6) Другие типы регуляции: а) конкуренция ферментов за общий Sub, б) выключение активности одного из изоферментов, в) влияние концентрации кофакторов и их ферментов, г) компартментализация. Ингибирование – снижение каталитической активности в присутствие определенных веществ – ингибиторов (участие в механизме ферментативного катализа). Ингибирование: Обратимое – конкурентное - обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимися с активным центром фермена и препятствующим образованию комплекса фермент – Sub. Когда ингибитор структурный аналог субстрата, в результате конкуренции за место в активном центре фермента фермент+ингибитор-> фермент+Sub-> увеличение соотношения концентрации Sub и ингибитора снижает степень ингибирования. При высокой концентрации ингибитора полностью исчезает.
Ингибирование: Обратимое – неконкуренное – ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра. Неконкурентное ингибирование не является структурным аналогом Sub. некоторые ингибиторы могут связываться либо с ферментом, либо с фермент – Sub комплексом образуя неактивный комплекс. Sub+активный центр-> снижение скорости ферм. р-и. Ингибирование: Необратимое (при образовании ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента, в результате фермент не может выполнять каталит-ю ф-ю). Необр-е ингиб-е: ионы тяжелых Ме).Токсикология и фармакология: конкурент. Ингибиторы: 1) четвертичные аммониевые основания ингибируют ацетилхоминэстерозу, катализирующую р-ю гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную к-ту; 2) антиметаболиты – структурные аналоги природных Sub; используются при конк.-ингибир. ф., так и в качестве псевдосубстратов -> к синтезу аномальных продуктов (они не обладают функ-й активностью). Наблюдается снижение скорости опред-х метаболических путей. Как лекарственные препараты: сульфаниламидные (для лечения инфекций), аналоги нуклеатидов (лечение анкол-х заболеваний).
Необрат-е ингиб-ы: Аспирин (сниж-ет образ-е продуктов р-и простагландинов, к-е облад-ют широким спектром биолог-их ф-й, в том числе медиаторы воспаления).
2. 2. ): перевод инф-и ,заключенной в полинуклеотидной последовательности мРНК в аминок-ю последовательность белка требует опред-го способа кодирования или , т.е. сущ-е опред-го з-на , по которому чередование 4 нуклеатидов в мРНКзадает специф. Последовательность амк-т в белке. Ген.код-словарь,к-й переводит.(св-ва: триплетность, смысл кодонов, специфичность, вырожденность, линейность записи инф-и, универсальность, коллинеарность. МРНК связывается с тРНК(антикодоны) по принципу комплементарности. На рибосомах сборка амк-т в белки.
4. Белки. Строение, уровни структурной организации. Биологическая роль. Особенности состава, структуры фибриллярных и глобулярных белков.
Белки: 20 мономен-х мол-л (ам. к-т) соед-ся не хаотично, а в строгой последовательности (соответствие с кодом белк-го синтеза).Белки представлены сложными полипептидами, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом полипептидными связями, возникающими при взаимодействии карбоксил. Групп и аминных групп аминокислот.Н-связями). 3) Третичная стр-ра белка – пространственная ориентация полипептидной цепи в определенном объеме. Стабилизация за счет пепт-ых и дисульфидных связей и за счет нековал. св. ( Н, межмол-е силы Вандер-Вальса, гидрофобные и др.). 4) Четвертичная стр-ра белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой и разной первичной, вторичной и третичной структурой и формирование единого макромолекулярного образования в строении и функциональном отношении.Биологическая роль:
Особенности состава, структуры фибрил. и глобул. белков. Классификация белков по форме молекул на группы: глобулярные и фибриллярные.Глобулярные: белки, соотношение продольной и поперечной осей к-т не превышает 1:10, а чаще 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счет удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде (ицоглобин, гемоглобин и т.д.).Фибриллярные: вытянутая, нитевидная структура, в которой соотношение продольных и поперечных осей составляют более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, так же миозин – участ-ий в мышечном сокращении и фибрин – белок свертывающий системы крови.Коллаген: 3 полипептидные цепи, -цепи по 1000 аминок-х остатков в каждой из 20-цепей. Первичная структура необычна, т.к. каждая третья аминокислота – глицин, ¼ аминок-х остатков – пропин и 4 – гидроксипролин., около 11% аланин.
Полипептидная цепь коллагена – левозакрученная спиральная конформация, за счет пролина на 1 виток – 3 аминокислотных остатка, а не 3,6 – как у гобул. белков. Спираль стабилизирована не за счет водородных связей, а силами старического отталкивания пирролиновых колец в остатках пролина. Спираль более развернутая.
Эластин: более эластичен, кровеносные сосуды, легкие, связки и т.д. кератин - спираль (волосы).
5.Физико-химические свойства белков. Заряд, водная оболочка, денатурация белков, виды, факторы, вызывающие денатурацию белка. Понятие об электрофорезе и диализе.Индивидуальные белки различаются по своим физико-химическим св-м: форме молекул, молекул. массе, суммарному заряду мол-лы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белка, а так же степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.1) Различия белка по форме молекул: глобул-е и фибр-е. Глоб-е имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своем спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки.2) Различия белка по молекулярной массе. Белки – высокомолекулярные соединения. Отличия по молекулярной массе от 6000 до 1000000 Д. и выше. Зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков: - и от количества входящих в него протомеров (или субъед-ц).3) Суммарный заряд белка – белки содержат радикалы лизина, аргинина, гистндина, глутаминов и аспарагиновой к-т, содержат функциональные группы, способные к ионизации. И еще N и С – концы, также имеют - амино и К- карбоксильные группы способные к ионизации. Степень ионизации зависит от рН среды. При рН = К все ионов. гр. – в иониз. состоянии. В кисл. ср. – подавл. диссоциации и уменьш. «-» заряда. В щелоч. – умен. «+» заряда.4) Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белка: на поверхности преобладают полярные радикалы, но соотношение полярных и неполярных различное.5) Растворимость белка. Зависит от формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных. Также зависит от растворителя. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, так же снижают растворимость белков.Заряд: + и -, зависит от радикалов, ионизир. анионов, радикалов, от рН.Водная оболочка:
Денатурация белков: изменение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящие к потере характерных свойств (растворимости, электрофоретич. подвижности, биолог. нагрев. их растворов > 50-60 градусов).
Наиболее характерным признаком денатурации: редкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитич., т.е. ферментат., антиген. или гормональн.). При денатурации разрушаются в основном некова-е связи (водородные) и дисульфидные мостики и не затрагивают нептидные связи.
Ренатурация белка – полное восстановление исходной структуры и нативных свойств.
Электрофорез: метод основан на том, что при определенном значении рН и ионной силы р-ра белки двигаются в эл. поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду. Электрофорез проводят на различных носителях: бумаге, крахм-геле и т.д.Диализ: метод, используют для очистки белка от низкомолекулярных примесей. Используют полупроницаемую мембрану (целлофан). Через нее приникают низкомолекулярные в-ва, а белки нет.
Физико-химические свойства белка:
- высокая вязкость растворов
- незначительная диффузия
- способность к набуханию
- оптическая активность
- подвижность в электрическом поле
- низк. осмот. давление и высок. онкотич. давление
- способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм
молекулярная масса белка от 6000 до 1000000
6.Третичная и четвертичная структура белка. Особенности связей, понятие о субъединицах и доменах. Факторы, влияющие на структуру белка. Шопероны и белки теплового шока.Третичная структура белка: трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот. Связи:
- гидрофобные взаимодействия (min свободной энергии) они стремятся к объединению внутри глобулярных структур растворимых в воде белков. Формируется гидроф-е ядро по действием гидроф-го взаимодействия. - ионные и водородные связи – с водой на поверхности белковой молекулы. Внутри гидрофобного ядра. Ионные (между -, или +). Водородные между гидроф. незаряж. - ковалентные связи: дисульфидные Если полипептидная цепь будет содержать более 200 аминокислот, как правило, ее пространственная структура, сформирована в виде 2 или более доменов.
Домен – участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрел независимо от других участков той же цепи конформацию глобулярного белка.
Четвертичная структура белка: Белки состоящие из 2 и более полипептидных цепей. После формирования трехмерной структуры каждой полипептидной цепи они объединяются с помощью таких же слабых взаимодействий, которые участвовали в образовании третичной структуры: гидрофобных, ионных, водородных. Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичной структурой». Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров или субъединиц. Белок содержащий несколько протомеров – олигомерный.
Шопероны и белки теплового шока.
7. Окисление и биологическое окисление. Основные источники энергии и пути их аэробного и анаэробного окисления. Аккумуляторы энергии. Роль митохондрий.Окисление – переход е с одной орбитали на другую, более отдаленную от ядра (горение).Биологическое окисление - переход е от Н орг-го соединения на мол. О2 (совокупность р-й ок-я соответств. во всех живых клетках).Этапы: I превращение всех в Acetyl – CoA – энзим.II окисление энзима – ацетила, цикл трикарбоновых к-т сбор атомов Н. NaDH, FADH – витамины В2 активная форма.III так же в митохондриях дыхат-я цепочка.Аккумуляторы энергии:
Митохондрии: содержатся в цитоплазме клетки и представляют собой микроскопические палочковидные или иной формы образования (количество их сотни, тысячи). Внутреннее пространство митохондрий – непрерывная мембрана, внут-ее пространство – складки с матрик., который на 50% состоит из белка и имеет тонкую структуру.В митохондриях большое количество ферментов. Наружная мембрана митохондрии – перегородка, отделяющая рабочую часть от всего остального пространства клетки.
8. Дыхательная цепь. Основные ферментативные комплексы для транспорта протонов и е. Сопряжение и фосфолирования через протонный градиент.Дых-я цепь: Н от первичных доноров вводится в дых-е цепи с участием НАД и ФАД-зависимых дегидрогеназ. ФАД-зависимые дегидрогеназы переносят Н на убихинон (образуется убихинол gH2), а НАД-зависимые дегидрогеназы на НАД (образуется НАД – Н). Далее НАД-Н водород передается тоже на убихинон: эту р-ю катализирует НАД-Н-дегидрогиназа.
Затем в дыхат-й цепи пути е и протонов расходятся. Перенос е осуществляется с помощью циторомов (гемопротеинов).
Атом Fe может менять валентность. Е последовательно переходят через атомы Fe цитохромов, а затем поступают на цитохром. Кислород поступает в митохондрии из крови, связывается с атомом Fe в геле цитохрома в форме молекулы О2. Затем каждый из атомов молекулы О2 последовательно присоединяют по 2 е и по 2 протона, превращаясь в молекулу (Н2О).
В организме человека в результате тканевого дыхания образуется 300-400 мл Н2О за сутки.В молекуле АДФ только 1 высокоэнергетическая связь, в результате синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования добавляется еще одна, т.е. энергия окисления субстрата трансформируется в энергию химических связей в молекуле АТФ. Главный путь синтеза АТФ из АДФ – окисление фосфорилирование.Энергетическое сопряжение р-й переноса Н и синтез АТФ происходит при участии митохондриальной
9. Дыхательная цепь. Транспорт протонов и электронов ферментативными комплексами дыхательной цепи. Механизм ок-го фосфорилирования.. Дых-я цепь: Н от первичных доноров вводится в дых-е цепи с участием НАД и ФАД-зависимых дегидрогеназ. ФАД-зависимые дегидрогеназы переносят Н на убихинон (образуется убихинол gH2), а НАД-зависимые дегидрогеназы на НАД (образуется НАД – Н). Далее НАД-Н водород передается тоже на убихинон: эту р-ю катализирует НАД-Н-дегидрогиназа.Затем в дыхат-й цепи пути е и протонов расходятся. Перенос е осуществляется с помощью циторомов (гемопротеинов).Атом Fe может менять валентность. Е последовательно переходят через атомы Fe цитохромов, а затем поступают на цитохром. Кислород поступает в митохондрии из крови, связывается с атомом Fe в геле цитохрома в форме молекулы О2. Затем каждый из атомов молекулы О2 последовательно присоединяют по 2 е и по 2 протона, превращаясь в молекулу (Н2О).В организме человека в результате тканевого дыхания образуется 300-400 мл Н2О за сутки.В молекуле АДФ только 1 высокоэнергетическая связь, в результате синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования добавляется еще одна, т.е. энергия окисления субстрата трансформируется в энергию химических связей в молекуле АТФ. Главный путь синтеза АТФ из АДФ – окисление фосфорилирование.Энергетическое сопряжение р-й переноса Н и синтез АТФ происходит при участии митохондриальной мембраны и Н+ - АТФ синтетазы.Механизм ок-го фосфорилирования. Существует 3 гипотезы:I. Химическая гипотеза: энергия, выделяющаяся при переносе электронов по дых-й цепи, сначала используется для образования богатых энергией гипотетичесих соединений, а затем передается для синтеза АТФ и АДФ и неорганического фосфата. II. Механохимическая (конформационная) – взаимосвязь окисления и фосфорилирования обусловлена посредством конформационных изменений ферментов сопряжения. Энергия ок-я затрачивается на создание напряженной конформации фермента («сокращение» фермента). Последующее возвращение в исходную конформацию («расслабление») сопросождается использованием Е для синтеза высокоэнергетического соединения.
III. Химоосмотическая: дыхание и фосфолирование связаны между собой через электрохимический потенциал ионов водорода на митохондриальной мембране.
Предполагают, что тканевое дыхание заряжает митохондриальную мембрану, а окислительное фосфорилирование разряжает ее, используя энергию мембранных потенциала для синтеза АТФ.
10. Стадия катаболизма органических в-в. Центральная роль ацетил КоА в метаболизме орг-их в-в.
Катаболизм – пр-сс расщепления органич. мол-л до конечных прод-в. Конечные пр-ты превращений орг-их в-в у жив-ых и чел-ка – СО2, Н2О и мочевина. В пр-сы катаболизма включаютсяся метаболиты, образ-ся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов Кл-к.Р-и...

Учебные метериалы

Прочие разделы